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dc.creatorNoguera, Martín Ezequiel
dc.date2015-11-02
dc.date.accessioned2015-11-21T12:26:04Z
dc.date.available2015-11-21T12:26:04Z
dc.date.issued2012-12-20
dc.identifier.citationNoguera, M. E. (2012). Estudio de las propiedades estructurales y mecanismo de plegado de la superfamilia de módulos SEA (Tesis de Doctorado). Universidad Nacional de Quilmes, Bernal, Argentina.es
dc.identifier.urihttp://ridaa.unq.edu.ar/handle/20.500.11807/141
dc.description.abstractAl examinar la estructura tridimensional de proteínas relativamente grandes, se observan regiones donde los átomos se encuentran más densamente empaquetados, separadas por otras regiones de menor densidad. Estas regiones de mayor empaquetamiento se conocen como dominios proteicos. Los dominios de una misma familia guardan similitud estructural, y por lo general también una relación funcional y evolutiva. De esta manera, cuando se identifica un dominio en una proteína en estudio, se pueden inferir muchos aspectos de su función al revisar lo que se conoce previamente de ese dominio en otras proteínas. En esta tesis, se estudiaron en detalle las propiedades estructurales de cuatro representantes de la familia de dominios SEA, un grupo muy abundante y poco caracterizado de dominios presentes en proteínas funcionalmente diversas y de gran importancia biológica. Los cuatro dominios aislados, que abarcan un amplio rango de similitud de secuencia, se obtuvieron por expresión heteróloga y sus estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria fueron estudiadas mediante métodos espectroscópicos e hidrodinámicos. También se estudiaron sus estabilidades termodinámicas mediante desnaturalización térmica y química. Se encontró que el estado de agregación y la estabilidad conformacional son variables entre los distintos dominios SEA, y no parecen reflejar aspectos funcionales comunes a toda la familia, sino más bien particularidades fisiológicas de cada miembro. También se determinó la estructura tridimensional de uno de estos dominios, proveniente del receptor fogrina, mediante difracción de rayos x. No se encontraron diferencias significativas en las estructuras obtenidas en dos condiciones de pH extremas, correspondientes a su ciclo de vida durante el proceso de secreción celular. Del análisis de las secuencias y de la información estructural disponible, se puede concluir que el plegado característico de los dominios SEA puede alcanzarse por medio de secuencias muy diferentes, dando lugar a una amplia variabilidad en las propiedades de su superficie, lo que resulta en un andamiaje robusto capaz de exhibir una gran diversidad funcional.es
dc.formatapplication/pdfes
dc.format.extent141 p.es
dc.languagespaes
dc.publisherUniversidad Nacional de Quilmeses
dc.rightshttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/2.5/ar/es
dc.subjectProteínases
dc.subjectQuímicaes
dc.subjectEstructura moleculares
dc.subjectBiología moleculares
dc.subjectCitologíaes
dc.subjectCitoquímicaes
dc.subjectProteinsen_US
dc.subjectChemistryen_US
dc.subjectMolecular structureen_US
dc.subjectMolecular biologyen_US
dc.subjectCytologyen_US
dc.subjectCytochemistryen_US
dc.subjectGeometria molecularpt
dc.subjectBiologia molecularpt
dc.subjectCitologiapt
dc.titleEstudio de las propiedades estructurales y mecanismo de plegado de la superfamilia de módulos SEAes
dc.typeinfo:ar-repo/semantics/tesis doctorales
unq.tesis.directorErmácora, Mario R.
unq.tesis.calificacionAprobado-Sobresalientees
unq.tesis.tituloDoctorado en Ciencias Básicas y Aplicadases
unq.blm.ubicacionT/ 572.633 NOGes
unq.tesis.juradoDe Marzi, Mauricio
unq.tesis.juradodel Valle Alonso, Silvia
unq.tesis.juradoGonzalez Flecha, Francisco Luis
unq.versioninfo:eu-repo/semantics/acceptedVersiones
unq.lugar.trabajoUniversidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología.es
unq.tipo.snrdinfo:eu-repo/semantics/doctoralThesises
unq.accesoinfo:eu-repo/semantics/openAccesses
unq.tesis.acta124es
unq.creador.correomnoguera@unq.edu.ares


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