http://ridaa.unq.edu.ar/handle/20.500.11807/1017 2026-04-27T10:40:43Z http://ridaa.unq.edu.ar/handle/20.500.11807/4619 Estrategias para incrementar la solubilidad y actividad emulsionante del aislado de proteínas de arroz El interés reciente en las proteínas vegetales, particularmente las derivadas del arroz, ha surgido debido a sus beneficios destacados en salud, coste y funcionalidad. Estas proteínas ofrecen una alternativa sostenible y renovable frente a las proteínas de origen animal, y se destacan por ser hipoalergénicas, hipocolesterolémicas y poseer propiedades antioxidantes y anticancerígenas, además de ser ricas en aminoácidos esenciales y más digestibles que otras proteínas de cereales como trigo, maíz y cebada. El desarrollo de aislados de proteínas de arroz (RPI) y su uso como ingredientes alimentarios es una tendencia importante. Sin embargo, estos aislados tienen limitaciones debido a su alto contenido de glutelina, lo que afecta su solubilidad y propiedades funcionales, especialmente cuando se obtienen mediante secado por aspersión a nivel industrial, lo cual induce agregación masiva y reduce aún más su solubilidad. Por otro lado, las proteínas son comúnmente utilizadas en la industria alimentaria como emulsionantes debido a su capacidad para formar películas interfaciales en emulsiones aceite en agua (O/W). La eficacia de estas proteínas como emulsionantes depende de factores como la solubilidad y la hidrofobicidad superficial. En este contexto, este trabajo se propuso mejorar la solubilidad y las propiedades emulsionantes de un RPI comercial mediante diferentes tratamientos combinados de cambios de pH, ultrasonido y calor. Se evaluaron diez muestras diferentes, incluyendo tratamientos individuales y combinados, buscando optimizar las condiciones que garantizaran una mejora significativa en la solubilidad para estabilizar emulsiones O/W. Los resultados indicaron que los tratamientos realizados a pH neutro no modificaron significativamente la solubilidad ni las características superficiales del RPI debido a la agregación y baja dispersabilidad observada bajo estas condiciones. Sin embargo, el tratamiento combinado de cambios de pH con ultrasonido y/o calor mostró una mejora significativa en la solubilidad de las proteínas, induciendo cambios en la estructura superficial y generando agregados de proteínas menos compactos y más dispersos. Específicamente, las muestras tratadas con la combinación de cambios de pH, ultrasonidos y calor (RPIPS+US+HT y RPI-PS+HT+US) demostraron los mejores resultados con respecto a la solubilidad y la hidrofobicidad superficial. Estos tratamientos también resultaron en emulsiones O/W estables con tamaños de gotas más pequeños y menor velocidad de desestabilización comparado con el RPI sin tratar y otras muestras. En conclusión, este enfoque combinado demostró un efecto sinérgico en la modificación de las estructuras de las proteínas de arroz, mejorando tanto su solubilidad como sus propiedades emulsionantes. Estos avances tienen el potencial de ampliar significativamente las aplicaciones de los subproductos del arroz en la industria alimentaria, ofreciendo nuevas oportunidades para el desarrollo de productos alimenticios más funcionales y estables.; Recent interest in plant proteins, particularly those derived from rice, has arisen due to their notable health benefits, cost-effectiveness, and functionality. These proteins offer a sustainable and renewable alternative to animal-derived proteins, noted for their hypoallergenic, hypocholesterolemic, antioxidant, and anticarcinogenic properties. Additionally, they are rich in essential amino acids and more digestible than other cereal proteins like wheat, corn, and barley.The development of rice protein isolates (RPI) and their use as food ingredients is a significant trend. However, these isolates face limitations due to their high glutelin content, affecting solubility and functional properties, especially when obtained through industrial spray drying, which induces mass aggregation and further reduces solubility. On the other hand, proteins are commonly used in the food industry as emulsifiers due to their ability to form interfacial films in oil-in-water (O/W) emulsions. The effectiveness of these proteins as emulsifiers depends on factors such as solubility and surface hydrophobicity. In this context, this study aimed to enhance the solubility and emulsifying properties of a commercial RPI through combined treatments involving pH changes, ultrasound, and heat. Ten different samples, including individual and combined treatments, were evaluated to optimize conditions that significantly improve solubility for stabilizing O/W emulsions. Results indicated that treatments at neutral pH did not significantly modify the solubility or surface characteristics of RPI due to observed aggregation and low dispersibility under these conditions. However, combined treatments involving pH changes with ultrasound and/or heat showed a significant improvement in protein solubility, inducing changes in surface structure and generating less compact and more dispersed protein aggregates. Specifically, samples treated with combinations of pH changes, ultrasound, and heat (RPI-PS+US+HT and RPI-PS+HT+US) demonstrated the best outcomes regarding solubility and surface hydrophobicity. These treatments also resulted in stable O/W emulsions with smaller droplet sizes and slower destabilization rates compared to untreated RPI and other samples. In conclusion, this combined approach demonstrated a synergistic effect in modifying rice protein structures, enhancing both solubility and emulsifying properties. These advancements have the potential to significantly expand the applications of rice by-products in the food industry, offering new opportunities for developing more functional and stable food products. Fil: Dichano, Maria Celeste. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología. Laboratorio de Investigación en Funcionalidad y Tecnología de Alimentos (LIFTA); Argentina. 2024-03-21T00:00:00Z http://ridaa.unq.edu.ar/handle/20.500.11807/4528 Optimización de nanopartículas autoensambladas de proteínas del lactosuero y polisacáridos solubles de soja como sistemas de encapsulación de curcumina En los últimos años, ha crecido el interés en la interacción entre proteínas y polisacáridos para formar complejos electrostáticos en la industria alimentaria, debido a sus múltiples aplicaciones. Además, se busca enriquecer los alimentos con compuestos bioactivos como polifenoles, ácidos grasos poliinsaturados y vitaminas para desarrollar alimentos funcionales. Sin embargo, estos compuestos suelen tener baja solubilidad en medios acuosos, son sensibles a las condiciones de procesamiento y almacenamiento, y presentan baja biodisponibilidad gastrointestinal. Para superar estas barreras, la encapsulación en nanopartículas de proteínas y polisacáridos se presenta como una solución adecuada para solubilizar, estabilizar e incrementar la biodisponibilidad de los compuestos bioactivos hidrofóbicos. En este trabajo de investigación, se propuso desarrollar nanopartículas autoensambladas utilizando proteínas aisladas del lactosuero (WPI) y polisacáridos solubles de soja (SSPS), capaces de encapsular y estabilizar la curcumina (CUR) como modelo de compuesto bioactivo. En primer lugar, se exploraron diferentes condiciones de pH (2,0 a 7,0) y relaciones másicas WPI:SSOS (1:1 a 1:0,10) para seleccionar las óptimas que aseguraran la interacción entre WPI y SSPS y la formación de nanopartículas autoensambladas. Las condiciones seleccionadas fueron pH 3,0, 3,5 y 4,0 con relaciones WPI:SSPS de 1:0,50, 1:0,25 y 1:0,17 respectivamente. En segundo lugar, se evaluó el efecto de un tratamiento térmico (90 °C, 20 min) en las características de los complejos WPI-SSPS, observando un ligero incremento en el tamaño de partícula, manteniéndose en un rango nanométrico, así como un aumento en la hidrofobicidad superficial y la estabilidad física durante el almacenamiento. Los nanocomplejos óptimos se obtuvieron a pH 3,5 y relación WPI:SSPS 1:0,50, con un tamaño de partícula de 126,1 ± 0,5 nm, potencial ζ cercano a la neutralidad (–1,26 ± 0,15 mV), y mayor hidrofobicidad superficial. En tercer lugar, se demostró que estos nanocomplejos mejoraron la estabilidad química de la CUR frente a condiciones de procesamiento y almacenamiento alimentario estándar (pasteurización, 4 y 25 °C), comparado con CUR no encapsulada. La eficiencia de encapsulación fue del 83 ± 3 %, con una capacidad de carga de 5,5 ± 0,2 μg CUR/mg complejo. En resumen, los resultados indican que las nanopartículas WPI-SSPS podrían ser efectivas para encapsular y estabilizar compuestos bioactivos como la CUR en matrices alimentarias ácidas, abriendo nuevas posibilidades para el desarrollo de alimentos funcionales mejorados.; In recent years, there has been growing interest in the interaction between proteins and polysaccharides to form electrostatic complexes in the food industry, owing to their numerous applications. Additionally, there is a push to enrich foods with bioactive compounds such as polyphenols, polyunsaturated fatty acids, and vitamins to develop functional foods. However, these compounds often exhibit low solubility in aqueous media, are sensitive to processing and storage conditions, and show poor gastrointestinal bioavailability. To overcome these challenges, encapsulation in protein and polysaccharide nanoparticles emerges as a suitable solution to solubilize, stabilize, and enhance the bioavailability of hydrophobic bioactive compounds.This research aimed to develop self-assembled nanoparticles using whey protein isolate (WPI) and soluble soybean polysaccharides (SSPS) capable of encapsulating and stabilizing curcumin (CUR) as a model bioactive compound. Firstly, different pH conditions (2.0 to 7.0) and WPI:SSPS mass ratios (1:1 to 1:0.10) were explored to select optimal conditions ensuring interaction between WPI and SSPS and the formation of self-assembled nanoparticles. The selected conditions were pH 3.0, 3.5, and 4.0 with WPI:SSPS ratios of 1:0.50, 1:0.25, and 1:0.17, respectively. Secondly, the effect of thermal treatment (90 °C, 20 min) on the characteristics of WPI-SSPS complexes was evaluated, revealing a slight increase in particle size within the nanometer range, alongside enhanced surface hydrophobicity and physical stability during storage. Optimal nanocomplexes were obtained at pH 3.5 and a WPI:SSPS ratio of 1:0.50, with a particle size of 126.1 ± 0.5 nm, near-neutral ζ-potential (–1.26 ± 0.15 mV), and increased surface hydrophobicity. Thirdly, it was demonstrated that these nanocomplexes improved the chemical stability of CUR under standard food processing (pasteurization) and storage conditions (4 and 25 °C) compared to nonencapsulated CUR. The encapsulation efficiency was 83 ± 3%, with a loading capacity of 5.5 ± 0.2 μg CUR/mg complex. In summary, the results indicate that WPI-SSPS nanoparticles could effectively encapsulate and stabilize bioactive compounds such as CUR in acidic food matrices, offering new possibilities for the development of enhanced functional foods. Fil: Platania, Fedra Agustina. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología. Laboratorio de Investigación en Funcionalidad y Tecnología de Alimentos (LIFTA); Argentina.; Fil: Balcone, Agustina. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología. Laboratorio de Investigación en Funcionalidad y Tecnología de Alimentos (LIFTA); Argentina. 2023-07-05T00:00:00Z http://ridaa.unq.edu.ar/handle/20.500.11807/4527 Estudio de prefactibilidad técnica, económica y financiera para la instalación de una planta elaboradora de una bebida conocida como kombucha Actualmente los consumidores muestran un creciente interés por mejorar la calidad de su alimentación, priorizando aquellos productos saludables que ayuden a mejorar su estado de salud y bienestar, y que cuenten con valores nutricionales que contrarresten las posibles carencias en su alimentación (Marabotto, 2020). A pesar de esta tendencia, el consumo de bebidas tradicionales como gaseosas, jugos listos para tomar y aguas saborizadas es excesivo en Argentina, y alcanza al año, solo en el público adulto, un promedio de 85 litros por persona (Instituto de Efectividad Clínica y Sanitaria, 2020). Estos productos se caracterizan por tener un alto contenido calórico e incluir en su composición colorantes, saborizantes y otros aditivos. Dichos ingredientes son percibidos negativamente por el consumidor. Asimismo, estás bebidas están asociadas a preocupantes índices de enfermedades en la población: 1.288.000 casos de sobrepeso y obesidad, 639.000 diabéticos, 54.000 casos de enfermedades cardíacas, entre otras patologías (Instituto de Efectividad Clínica y Sanitaria, 2020). En relación a las variantes promocionadas como saludables (reducidas o libres de azúcares), distan de serlo según varios especialistas de la salud (Organización Mundial de la Salud, 2016). En el presente estudio, se detectó mediante un análisis de mercado que, aunque muchos consumidores buscan opciones más saludables en góndola, su capacidad de elección se ve limitada debido a la falta de oferta que atienda a esta necesidad. Como respuesta a esta problemática, se desarrollará en el presente trabajo un proyecto de negocio para la instalación de una planta elaboradora de una bebida funcional llamada kombucha, que se caracteriza por ser un producto saludable, natural, bajo en calorías, sin colorantes, saborizantes ni ingredientes artificiales en su composición. El producto busca captar aquella porción del mercado que está en búsqueda de bebidas más saludables. La estrategia comercial se dirigirá específicamente a un público target de personas de 20 a 64 años que viven en el Área Metropolitana de Buenos Aires (AMBA) y pertenezcan a un estrato económico social medio alto a alto, alcanzando así un público objetivo de 2.568.834 habitantes. Para el año de lanzamiento se consideró acaparar un market share del 10% del mercado con una proyección de demanda anual de 51.377 litros de kombucha, la cual se definió a partir del estudio de mercado, la competencia y los potenciales consumidores, proyectando alcanzar un market share para el quinto año del 26%, con un volumen anual de 145.543 litros de la bebida, lo cual, representa una facturación de USD 1.140.513. El proceso productivo se llevará a cabo con tecnologías debidamente seleccionadas y adecuadas a la demanda productiva. La planta elaboradora se emplazará en un lote estratégicamente seleccionado de 700 m2 ubicado en el Parque Industrial Polo del Buen Ayre II, en la localidad de Jose León Suarez, Provincia de Buenos Aires. La operación de la planta será de jornadas de 7 horas de trabajo de lunes a sábado y los domingos de 6 horas, produciendo un total de 34.272 latas mensuales (12.129 litros). La compañía se encontrará formada en total por 13 colaboradores, distribuidos en 3 niveles jerárquicos, y además contará con otros servicios tercerizados. Finalmente cabe mencionar que para el análisis económico y financiero se analizaron dos escenarios distintos, el propósito fue seleccionar el más favorable para el proyecto en cuestión. Como resultado del análisis se pudo definir que el segundo escenario es el más propicio, arroyando una inversión inicial de USD 476.413, con un Valor Actual Neto (VAN) de USD 229.480,07 y una Tasa Interna de Retorno (TIR) del 30 %, con una tasa de corte del 23,84 %. Con este enfoque, se proyecta recuperar la inversión en un período de 4 años. En base a estos indicadores y a todo lo expuesto anteriormente, se recomienda a los potenciales inversores invertir en este proyecto, dado que estamos ante un panorama alentador para insertar en el mercado una bebida saludable, innovadora y con grandes posibilidades de éxito. Fil: Díaz, Analia. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología; Argentina.; Fil: Rubio, Camila. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología; Argentina. 2023-12-20T00:00:00Z http://ridaa.unq.edu.ar/handle/20.500.11807/4526 Efecto de mutaciones sobre la conservación de la diversidad conformacional de proteínas El estado nativo de una proteína puede ser representado como una distribución no uniforme de poblaciones de confórmeros en equilibrio dinámico. La coexistencia de estos confórmeros, con diferentes afinidades por el ligando y/o roles en la función biológica, es la base del modelo de selección conformacional o pre-equilibrio. Las barreras energéticas que separan estos confórmeros son comúnmente superadas por las fluctuaciones térmicas. La flexibilidad de la proteína modula la altura de estas barreras y la extensión del conjunto de conformaciones. Bajo este modelo, la diversidad conformacional de proteínas está íntimamente ligada a la función biológica y las diferencias en las propiedades estructurales y dinámicas de los confórmeros pueden tener importantes consecuencias funcionales. La dinámica vibracional específica de cada confórmero garantiza los cambios conformacionales y, por este motivo, se asocia con determinados rasgos de conservación evolutiva. Es así que las vibraciones asociadas a cambios conformacionales se encuentran conservadas evolutivamente y es posible identificar posiciones claves dentro de la proteína cuyas mutaciones afecten significativamente estas vibraciones. En este marco, el presente proyecto propone analizar el efecto de mutaciones sobre la diversidad conformacional evaluando su impacto sobre las vibraciones involucradas en los cambios conformacionales.; The native state of a protein can be represented as a non-uniform distribution of conformer populations in dynamic equilibrium. The coexistence of these conformers, with different affinities for the ligand and/or roles in biological function, is the basis of the conformational selection or pre-equilibrium model. The energetic barriers separating these conformers are commonly overcome by thermal fluctuations. Protein flexibility modulates the height of these barriers and the extent of the conformation set. Under this model, protein conformational diversity is closely linked to biological function and differences in the structural and dynamic properties of conformers can have important functional consequences. The specific vibrational dynamics of each conformer guarantees conformational changes and, for this reason, is associated with certain evolutionary conservation traits. Thus, the vibrations associated with conformational changes are evolutionarily conserved and it is possible to identify key positions within the protein whose mutations significantly affect these vibrations. In this framework, the present project analyzes the effect of mutations on conformational diversity by evaluating their impact on the vibrations involved in conformational changes. Fil: Chiappinelli, Matías Daniel. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología. Laboratorio de Química y Biología Computacional; Argentina. 2023-03-22T00:00:00Z